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Titre: Valorisation des latières protéiques de céréales locales : Sorgho (Sorghum bicolor (L.) Moench) et mil perlé (Pennisetum glaucum (L.) R. Br)
Auteur(s): Mokrane, Hind
Nadjemi, Boubakeur, Directeur de thèse
Belhaneche, Naïma, Directeur de thèse
Mots-clés: Protéine
Sorgho
Mil perlé
Bioactivité
Protéine inhibitrices des endoxylanases
Digestibilité in vitro
Hydrolyse enzymatique
Date de publication: 2010
Résumé: Au sud algérien de nombreux cultivars de sorgho et de mil perlé ont été échantillonnés, l’analyse du taux de protéines et de la teneur en acides aminés essentiels, a révélé des pourcentages appréciables allant respectivement de 10 à 17% et de 40 à 44% (pourcentage en matière sèches). Plusieurs protéines ont été extraites et purifiées pour la première fois à partir des albumines et des prolamines de sorgho et de mil perlé. Ce sont, des protéines de type XIP (xylanase inhibiteur protéine) et δ-kafirine. Les autres protéines ont été caractérisées en détail par HPLC et électrophorèse. Les protéines de sorgho et de mil perlé trouvent leur application dans la production d'excipient en pharmacie, d'emballage biodégradable et dans les applications alimentaires. La mesure de la digestibilité in vitro des protéines de sorgho et de mil perlé en utilisant la pepsine a permis la sélection des génotypes les mieux appropriés pour une utilisation alimentaire. Plusieurs autres enzymes ont été testées: l'espérase et l'alcalase ont conduit à la production d'un hydrolysat à degré d'hydrolyse élevé, par contre la papaïne, la trypsine ainsi que la flavourzyme ont toutes générés un hydrolysat à faible degré d'hydrolyse. L'hydrolysat enzymatique a été caractérisé par HPLC d'exclusion stérique, ainsi que par électrophorèse.
Description: Thèse de Doctorat : Génie de l'Environnement : Alger, Ecole Nationale Polytechnique : 2010
URI/URL: http://repository.enp.edu.dz/xmlui/handle/123456789/852
Collection(s) :Département Génie de l'Environnement

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